Rubisco ajusta-se à temperatura: como as plantas afinam a fotossíntese

As plantas não conseguem fugir ao tempo. Quando a temperatura oscila entre vagas de frio e ondas de calor, têm de se adaptar no momento - ou pagar o preço.

Este desafio tornou-se mais premente à medida que os padrões climáticos se tornam menos previsíveis. Agora, um novo trabalho científico indica que as plantas podem ter um mecanismo interno para lidar com estas mudanças, ao ajustarem discretamente um dos principais intervenientes da fotossíntese: um proteína essencial que continua a funcionar mesmo quando o ambiente muda.

Pistas escondidas nas folhas das plantas

O fenómeno foi observado no interior das folhas de Arabidopsis thaliana, uma pequena planta com flor muito utilizada como organismo-modelo em biologia.

Os investigadores verificaram que a proteína Rubisco - responsável por capturar dióxido de carbono durante a fotossíntese - não mantém um único “desenho” externo. Em condições frias e em condições quentes, a enzima apresentou “peças” exteriores distintas.

Ao acompanhar estas alterações na Cornell University, a Dr.ª Laura Helen Gunn registou que o mesmo núcleo enzimático assumia diferentes componentes exteriores à medida que a temperatura variava.

Em ambiente fresco, predominou uma forma associada a reacções mais rápidas. Já em ambiente mais quente, surgiu uma configuração que preservava uma estrutura mais constante e mais protegida.

Esta troca ligada à temperatura é o padrão central. Ainda assim, para perceber porque é que estas versões diferentes são relevantes, é preciso olhar com mais detalhe para o papel da Rubisco.

A proteína por trás do crescimento das plantas

Cada folha verde depende da proteína Rubisco, porque é ela que integra o dióxido de carbono no trabalho químico que sustenta o crescimento.

Nesse primeiro passo da fotossíntese, a Rubisco ajuda a transformar o carbono presente no ar em açúcares que a planta utiliza para crescer.

Uma estimativa global apontou para uma quantidade de Rubisco superior a 770 milhões de toneladas (EUA) - cerca de 698 milhões de toneladas métricas -, o que significa que até pequenas alterações na eficiência com que captura dióxido de carbono podem ter efeitos desproporcionados.

Quando a Rubisco abranda ou, em vez de dióxido de carbono, se liga ao oxigénio, a planta perde eficiência, com uma fotossíntese mais fraca e menor potencial produtivo nas culturas.

Pequenas mudanças à superfície

Apesar de ser uma das proteínas mais importantes do planeta, a Rubisco não é um bloco rígido e único. No centro, existem oito grandes componentes proteicos que realizam a química da fixação do dióxido de carbono.

À volta desse núcleo, encontram-se oito componentes mais pequenos que ajudam a regular o movimento e o comportamento do conjunto.

Os cientistas chamam-lhes subunidades. Funcionam como partes ajustáveis: contribuem para manter a forma da proteína, mas também permitem pequenas alterações durante as reacções.

Essa camada externa dá às plantas uma via mais rápida para reagirem a mudanças de condições, como a temperatura.

Em vez de reconstruir toda a proteína que captura o carbono, a planta pode substituir estas peças menores, afinando a forma como a Rubisco se comporta.

Como a temperatura afecta as plantas

A temperatura parece ter um papel directo na escolha das subunidades externas usadas pela planta. Por volta de 10 °C, as plantas inclinaram-se para uma versão de Rubisco optimizada para velocidade.

As subunidades exteriores dessa versão deixaram a proteína mover-se com maior liberdade, aumentando a frequência com que conseguia fixar dióxido de carbono por segundo. Assim, a produção de açúcares manteve-se activa, mesmo em ambiente frio, quando as reacções químicas tendem a abrandar.

Já perto de 30 °C, o equilíbrio mudou. A Rubisco passou a incorporar subunidades externas que geraram uma estrutura mais apertada e controlada.

Nesta configuração, a proteína funcionou de forma mais cautelosa: segurou o dióxido de carbono com maior firmeza e reduziu reacções desperdiçadoras, que se tornam mais comuns com o calor.

Experiências anteriores tinham observado o mesmo padrão: plantas cultivadas em condições frias apresentavam cerca de 65% de um tipo de subunidade, enquanto plantas cultivadas em condições quentes privilegiavam outro.

O resultado evidencia uma compensação clara. A forma adaptada ao frio é mais rápida, mas com menos controlo; a forma adaptada ao calor é mais estável, porém globalmente mais lenta. Em vez de ficar presa a um desenho fixo, a planta aparenta ajustar-se ao que a rodeia.

Pequenas mudanças, grandes efeitos

Nem todas as moléculas de Rubisco seguem um desenho perfeitamente “puro”. Nos ensaios, muitas formaram versões mistas, combinando diferentes tipos de subunidades externas em vez de se limitarem a um único tipo.

Entre 54% e 72% das proteínas acabaram nestas formas híbridas, frequentemente com várias proporções distintas.

Esta mistura sugere um sistema flexível, mas não aleatório. É possível que as plantas usem estas combinações para uma afinação ainda mais fina do desempenho, embora a forma exacta como isso acontece dentro das células vivas continue a ser investigada.

Ao mesmo tempo, as diferenças entre as próprias subunidades são surpreendentemente pequenas. Neste caso, apenas oito aminoácidos separam as versões associadas ao frio e ao calor.

Mesmo assim, alterações tão subtis podem modificar a flexibilidade da proteína e, por consequência, a sua velocidade, estabilidade e capacidade de “agarrar” o dióxido de carbono.

Imagens de microscopia electrónica mostraram que a versão associada ao calor se torna mais ordenada em zonas-chave, apertando o centro de trabalho da proteína. Isto reforça como pequenos ajustes moleculares podem traduzir-se em alterações funcionais importantes.

Quando o tempo se torna extremo

Com ondas de calor e vagas de frio imprevisíveis, esta flexibilidade da proteína deixa de ser apenas uma curiosidade de laboratório e ganha peso para a agricultura.

As culturas não podem afastar-se de mau tempo ou de temperaturas extremas; por isso, a sua química tem de absorver cada mudança súbita exactamente onde estão a crescer.

“Isso é muito importante, porque há muita perda de culturas devido a tempo imprevisível, como ondas de calor ou vagas de frio”, afirmou Gunn.

Um melhor controlo da Rubisco pode oferecer aos melhoradores uma meta adicional para preparar plantas para épocas de cultivo mais duras, em campos sujeitos a maior stress.

Testar grandes culturas é o próximo passo

Os próximos estudos deverão avançar para além de Arabidopsis thaliana e incluir culturas de grande importância como arroz, batata, soja, algodão, cevada e milho - plantas que alimentam e vestem pessoas, ao mesmo tempo que sustentam economias agrícolas em climas e sistemas alimentares muito distintos.

“O próximo passo é perceber exactamente como esses ‘camisolas’ da proteína mudam o ajuste e a função da Rubisco, para que possamos começar a desenhar versões personalizadas afinadas para diferentes condições”, disse Gunn.

Se esta afinação também se verificar nestas culturas, poderá ampliar as opções de melhoramento para agricultores confrontados com temperaturas em mudança. Caso não se confirme, orientará os investigadores para outras estratégias de protecção das plantas contra o stress térmico.

De uma forma ou de outra, a descoberta reposiciona a Rubisco. Em vez de um estrangulamento fixo, passa a parecer uma proteína que as plantas conseguem ajustar à medida que o tempo muda de ano para ano.

Esta ideia pode orientar a investigação em culturas, sendo que o passo mais importante a seguir é demonstrar o mesmo em grandes culturas alimentares.